Vanessa Rioli Lopes Ferraz

Cargo: Pesquisadora científica VI

Laboratório: Laboratório de Toxinologia Aplicada

Linha de pesquisa: engenharia genética de proteínas / expressão, purificação e caracterização de proteínas em bactérias e leveduras / identificação de inibidores de metalopeptidases em toxinas animais / desenvolvimento de fármacos

Contato: (11) 2627-9731 (secretaria) | 2627-3752 (sala) | vanessa.rioli@butantan.gov.br

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Possui graduação em Bacharelado e Licenciatura na Faculdade de Ciências Exatas e Experimentais pela Universidade Presbiteriana Mackenzie (1998) e doutorado em Ciências Biológicas (Biologia Molecular) pela Universidade Federal de São Paulo (2003). Cursou o MBA em Gestão da Inovação em Saúde (Instituto Butantan-Fundação Butantan). Atualmente é Pesquisadora científica nível 6 (PqC VI) do Instituto Butantan e desde 2016 atua como gestora executiva do CeTICS-Centro de Toxinas, Imuno-Resposta e Sinalização Celular-FAPESP. Tem experiência na área de Bioquímica, com ênfase em Biologia Molecular, atuando principalmente nos seguintes temas: enzimologia das metalopeptidases, peptídeos bioativos, expressão de proteínas recombinantes (em bactérias e leveduras).

Linhas de pesquisa focadas em: 1) engenharia genética de proteínas, 2) expressão, purificação e caracterização de proteínas em bactérias e leveduras; 3) identificação de inibidores de metalopeptidases em toxinas animais; 4) desenvolvimento radical de novos fármacos, iniciando com a busca de novos peptídeos bioativos com potencial atividade biológica e terapêutica utilizando oligopeptidases inativadas por mutação sítio-dirigida; esta última linha de pesquisa utiliza toxinas da biodiversidade brasileira para a busca de novos produtos naturais biologicamente ativos como fonte de novos medicamentos.

Expressão e análise de enzimas e toxinas recombinantes: nesta linha de pesquisa são aplicadas ferramentas de biologia molecular para a obtenção de proteínas recombinantes em sistemas de expressão em bactérias e leveduras, com o objetivo de caracterizar as relações entre estrutura química e função de proteinases. Ainda, busca-se o desenvolvimento de novos fármacos para serem utilizados como inibidores seletivos de proteinases humanas. 

Peptídeos biologicamente ativos: nesta linha de pesquisa, buscamos identificar e caracterizar peptídeos biologicamente, por meio de técnicas de bioquímica, espectrometria de massas, biologia molecular e bioinformática. 

 

1- Hemopressin is an inverse agonist of CB1 cannabinoid receptors. AS Heimann, I Gomes, CS Dale, RL Pagano, A Gupta, LL de Souza, V Rioli ...Proceedings of the National Academy of Sciences 104 (51), 20588-20593. Número de citações:  263

2- Novel natural peptide substrates for endopeptidase 24.15, neurolysin, and angiotensin-converting enzyme. V Rioli, FC Gozzo, AS Heimann, A Linardi, JE Krieger, CS Shida, ... Journal of Biological Chemistry 278 (10), 8547-8555. Número de citações:  184

3- Neuropeptide specificity and inhibition of recombinant isoforms of the endopeptidase 3.4. 24.16 family: comparison with the related recombinant endopeptidase 3.4. 24.15. V Rioli, A Kato, FCV Portaro, GK Cury, K Te Kaat, B Vincent, F Checler, ... Biochemical and biophysical research communications 250 (1), 5-1. Número de citações:  94

4-. Peptidomics of three Bothrops snake venoms: insights into the molecular diversification of proteomes and peptidomes. AK Tashima, A Zelanis, ES Kitano, D Ianzer, RL Melo, V Rioli, .... Molecular & cellular proteomics 11 (11), 1245-1262. Número de citações:  89

5- Patentes concedidas:  Instituto Butantan/Fundação Butantan. Patente nacional. Pedido BR102015005853-5. Data deposito 17/03/2015. “Peptídeo, uso do peptídeo, kit e composição farmacêutica” Concedida em 01/06/2021. USP. Patente nacional. No. Pedido PI 0301511-4. Data depósito 15/03/2003. PROCESSO PARA ISOLAMENTO DE PEPTÍDEOS UTILIZANDO AS ENDOPEPTIDADES EC3.4.24.15 (EP24.15) E EC3.4.24.16 (EP24.16) RECOMBINANTES, CATALITICAMENTE INATIVADAS POR MUTAÇÃO SÍTIO DIRIGIDA. Concedida em 23/12/2014

 

Em andamento

VALIDAÇÃO EXPERIMENTAL DE PEPTÍDEOS PATENTEADOS, SUBMETIDOS A REPOSICIONAMENTO DE FUNÇÃO POR ABORDAGENS IN SILICO. Situação: Em andamento. Vinculado ao Centro de Toxinas, Resposta-imune e Sinalização Celular (CeTICS) - CEPID/FAPESP.

Concluídos

Expressão e caracterização das metalopeptidases neprilisina (EC 3.4.24.11) e enzima conversora de endotelina 1 (EC 3.4.24.71) em Pichia pastoris, seguida da identificação de novos substratos e/ou inibidores. Financiador(es): Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo – Projeto Regular FAPESP.

 

  • Publicações em periódicos de circulação no exterior: Total de 28. Fator h21. Número de citações 1340. (https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/?term=hemopressin+)
     
  • Depósito de patentes: No. Pedido BR102018000642-8 Data deposito 11/01/2018. “Sequência peptídica e seus usos”. No. Pedido BR102015005853-5. Data deposito 17/03/2015. “Peptídeo, uso do peptídeo, kit e composição farmacêutica” Outorgada em 01/06/2021. No. Pedido PI 0301511-4. Data depósito 15/03/2003. PROCESSO PARA ISOLAMENTO DE PEPTÍDEOS UTILIZANDO AS ENDOPEPTIDADES EC3.4.24.15 (EP24.15) E EC3.4.24.16 (EP24.16) RECOMBINANTES, CATALITICAMENTE INATIVADAS POR MUTAÇÃO SÍTIO DIRIGIDA. Outorgada em 23/12/2014
     
  • Produção literária: Capítulo de livro. Substrate Capture Assay Using Inactive Oligopeptidases to Identify Novel Peptides. Rioli V, Ferro ES. Methods Mol Biol. 2018;1719:97-105